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ヒト Xkr8-Basigin 複合体の立体構造解析(長田 G が Nat Struct Mol Biol に掲載)

細胞膜に局在する Xkr8-Basigin (BSG) 複合体は、一定条件下で活性化されるスクランブラーゼであり、リン脂質を非特異的に外層から内層へ、あるいは内層から外層へ双方向に移層します。IFReC免疫・生化学研究室の櫻木崇晴特任助教、長田重一特任教授らのチームは、クライオ電子顕微鏡とX線結晶構造解析を組み合わせて、3.8Åの分解能でヒト Xkr8-BSG 複合体の構造を決定しました。この構造モデルから、リン脂質スクランブルの分子メカニズムが明らかになりました。

Xkr8-BSG-Fab複合体の立体構造 本論文の概念図
本研究で決定されたヒトXkr8-BSG-Fab複合体の立体構造。(左)Xkr8に結合したPtdChoとその周囲を囲む疎水性残基(マゼンタ)。(右)リン脂質スクランブリングに必須な荷電アミノ酸がXkr8の膜貫通領域に階段上に並んでいる。(下) 細胞外から見たXkr8分子。gatekeeper として作用するTrp残基(緑)がリン脂質とリン脂質通過領域(ポア)の境界に存在する。


解説 (PDF)


Article (外部リンク)


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長田重一

長田重一(免疫・生化学)


Tel06-6879-4953
Mail snagataifrec.osaka-u.ac.jp

大阪大学免疫学フロンティア研究センター (WPI-IFReC)

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